Nicotinato deshidrogenasa

Nicotinato deshidrogenasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
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Número EC	1.17.1.5
Número CAS	9059-03-4
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

La nicotinato deshidrogenasa (EC 1.17.1.5) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

nicotinato + H
2O + NADP+
$\rightleftharpoons$ 6-hidroxinicotinato + NADPH + H+

Por lo tanto los tres sustratos de esta enzima son nicotinato, agua, y NADP+
; mientras que sus tres productos son 6-hidroxiniconato, NADPH, y un ion hidrógeno.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre grupos CH o CH
2 como donantes de electrones y con NAD+
o NADP+
como aceptor.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es nicotinato:NADP+
6-oxidorreductasa (hidroxilante). Otros nombres de uso común incluyen ácido nicotínico hidroxilasa, y nicotinato hidroxilasa.

Estructura y función

Esta enzima participa en el metabolismo del nicotinato y nicotinamida. Posee dos cofactores FAD y hierro.

Véase también

• Nicotinato deshidrogenasa (citocromo)
• Xantina deshidrogenasa

Referencias

• Holcenberg JS, Stadtman ER (1969). «Nicotinic acid metabolism. 3. Purification and properties of a nicotinic acid hydroxylase». J. Biol. Chem. 244 (5): 1194-203. PMID 4388026. 
• Gladyshev VN, Khangulov SV, Stadtman TC (1996). «Properties of the Selenium- and Molybdenum-Containing Nicotinic Acid Hydroxylase from Clostridium barkeri». Biochemistry 35 (1): 212-23. PMID 8555176. doi:10.1021/bi951793i. 
• Gladyshev VN, Khangulov SV, Stadtman TC (1994). «Nicotinic acid hydroxylase from Clostridium barkeri: Electron paramagnetic resonance studies show that selenium is coordinated with molybdenum in the catalytically active selenium-dependent enzyme». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (1): 232-6. PMC 42921. PMID 8278371. doi:10.1073/pnas.91.1.232. 
• Dilworth GL (1983). «Occurrence of molybdenum in the nicotinic acid hydroxylase from Clostridium barkeri». Arch. Biochem. Biophys. 221 (2): 565-9. PMID 6838209. doi:10.1016/0003-9861(83)90176-5. 
• Dilworth GL (1983). «Properties of the selenium-containing moiety of nicotinic-acid hydroxylase from Clostridium barkeri». Arch. Biochem. Biophys. 219 (1): 30-38. PMID 7181513. doi:10.1016/0003-9861(82)90130-8. 
• Nagel M and Andreesen JR (1990). «Purification and characterization of the molybdoenzymes nicotinate dehydrogenase and 6-hydroxynicotinate dehydrogenase from Bacillus niacini». Arch. Microbiol. 154: 605-613. doi:10.1007/BF00248844. 

• Datos: Q3876610